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Proteínas

  • carpiobaldo3
  • 8 nov 2019
  • 6 Min. de lectura





En este tema hemos estado estudiando las proteínas. Las proteínas son un tipo de biomoléculas compuestas por aminoácidos. Estos se unen entre sí formando enlaces peptídicos. De esta manera se pueden llegar a formar varios tipos de estructuras, cada una mas organizada que la otra.

Estas estructuras son cuatro: la estructura primaria, la secundaria, la terciaria y la cuaternaria. La estructura primaria es la estructura binaria de aminoácidos de forma lineal y en zig zag. La estructura secundaria es la que toma la primaria para estar de forma más enlace, y hay tres tipos: la a-hélice, la lamina B y la hélice helicoidal.

La estructura terciaria se forma a partir de la secundaria, y pueden haber dos tipos: las globulares y las fibrosas. Las primeras son solubles en agua y se forman conformando casi una esfera, mientras que las fibrosas son alargadas y casi insolubles.

La estructura cuaternaria define la función de la proteína y se forma entre diferentes estructuras terciarias.


Las proteínas tienen diferentes propiedades como la amortiguadora (para regular pH) y, además, pueden desempeñar diferentes funciones tanto activas (enzimática, hormonal, de defensa, etc) como estructurales (colágeno, elástica, etc).








A continuación, estas son las actividades propuestas que he realizado:


A partir de este cuestionario de la PAU, he contestado a las preguntas:


1.

a)Las dos moléculas que reaccionan son aminoácidos. La unión de muchos aminoácidos da lugar a proteínas.

b)El enlace formado entre las dos moléculas se denomina enlace peptídico. Sus características principales son el corto tamaño del enlace covalente, su carácter rígido que impide que gire libremente, los cuatro átomos que forman en enlace y dos átomos de C a los que ese unen se encuentran en el mismo plano y los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y N-C.


Enlace peptídico


c)Dos ejemplos de proteínas son la miosina (con función contráctil, se encarga de la contracción muscular) y las inmunoglobulinas (función defensiva, forman los anticuerpos).


2.

Estructura secundaria:

Los enlaces que se establecen en las distintas estructuras secundarias depende del tipo de estructura secundaria.

Las a-hélice contienen enlaces peptídicos y enlaces de hidrógeno intracatenarios entre grupos -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que lo sigue.

En la lámina plegada B, hay enlaces de hidrógeno intercatenarios y enlaces peptídicos

La hélice de colágeno sólo contiene enlaces peptídicos

La estructura terciaria puede contener diversos enlaces, ya que los radicales -R de aminoácidos están muy separados entre sí. Como en todas las proteínas, hay enlaces peptídicos pero, además, hay enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos, atracciones electrostáticas, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro entre grupos tilo (-SH)


3.

La característica de ser anfóteros las presentan las proteínas gracias a que se pueden comportar como ácidos o bases cuando se encuentran disueltos. Forman iones híbridos (dipolares) con el mismo número de cargas positivas y negativas. Para llegar a este estado, tienen que alcanzar el punto isoeléctrico de pH. De esta forma, pueden regular el pH del medio.


4.

a)La estructura terciaria de las proteínas es la disposición que puede formar la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma.

Para ello, puede haber diferentes interacciones que mantengan esta estructura. Estas son los enlaces de hidrógeno, las atracciones hidrostáticas, atracciones hidrófobas, fuerzas de Van der Waals o puentes disulfuro entre grupos tiol (-SH).

El nivel superior al terciario de organización de las proteínas es el nivel cuaternario. En él se unen diversas proteínas de estructura terciaria (protómeros) y se establece la función específica de la proteína.

b)Al elevar la temperatura a la que se encuentra una proteína, la energía cinética de esta aumenta, desorganizándose su envoltura y dando lugar a una desnaturalización de la misma. Cuando este proceso se lleva a cabo, se pierden las estructuras complejas de las proteínas, manteniéndose los enlaces peptidicos de la estructura primaria de forma que la proteina precipita y se reorganiza. Al desnaturalizarse, por tanto, pierde su actividad biológica y la enzima hexoquinasa pierde la capacidad de realizar su función.



ACTIVIDADES

1. Con respecto a las proteínas:

Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

La estructura de las proteínas se conforma según cierto orden. No todas alcanzan el mismo nivel estructural, ya que cumplen funciones diferentes y no tienen las mismas propiedades.

Los cuatro niveles estructurales de las proteínas siguen un orden según formación de las proteínas:

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos componentes de la proteínas.

La estructura secundaria es la estructura primaria más estable. Hay tres modelos dependiendo de diferentes factores; la a-hélice (primaria enrollada sobre sí misma, contiene enlaces de hidrógeno intracatenarios y presenta un giro dextrógiro), la conformación B (la estructura primaria se asocia mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios conservando la estructura en zig zag) y la hélice de colágeno (compuesta por propina y hidroxiprolina, enrollada de forma levógira).

La estructura terciaria es la secundaria plegada sobre sí misma y hay dos tipos; las globulares (solubles en agua y con funciones activas) y las fibrosas (insolubles en agua y funciones estructurales ).

La estructura cuaternaria se forma con dos o más cadenas polipeptídicas de estructura terciaria (protómeros).



Estructura primaria

Estructura secundaria a-hélice

Conformación B


Diferentes estructuras terciarias

Estructura cuaternaria



b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

Estructura primaria: Enlaces peptídicos que unen los aminoácidos.

Estructura secundaria: enlaces no peptídicos que permiten el giro de sus moléculas. En la a-hélice hay enlaces de hidrógeno intracatenarios que aportan estabilidad, en la conformación B hay enlaces de hidrógeno intercatenarios entre aa y también entre los repliegues de la cadena, y en la hélice de colágeno las cadenas se unen mediante enlaces peptidicos.

Estructura terciaria:La estabilidad la aportan las diferentes uniones entre radicales -R de aminoácidos muy separados entre sí, estos pueden ser enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos, atracciones electrostáticas, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals o puentes disulfuro entre grupos tilo de dos cisternas.

Estructura cuaternaria:mediante enlaces débiles o enlaces covalentes de tipo disulfuro se unen las cadenas polipeptídicas.


c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

Las a-queratinas son unas proteínas cuya estructura más simple es la estructura secundaria de tipo a-hélice. En este tipo de estructuras, la cadena proteica primaria se enrolla en espiral y se mantiene estable gracias a enlaces de hidrógeno intracatenarios entre un grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido siguiente. Presentan rotación dextrógira.

Además de esta, pueden presentar también estructura terciaria del tipo fibrosa. Esta estructura se caracterza porque la estructura secundaria previa no adquiere una estructura terciaria como tal, sino que toma una forma alargada e insoluble en agua y disoluciones salinas debido a sus radicales hidrofóbicos. Tienen funciones estructurales.


d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

Las proteínas son un tipo de moléculas que, al ser tan variadas en su estructura, tienen muchos tipos de propiedades. Dos de ellas muy representativas son la especificad y la capacidad amortiguadora.

La especificad se refiere a las características concretas que pueden tener a la hora de realizar ciertas tareas. Hay dos tipos: de función y de especie.

La especificidad de función depende de la posición de ciertos aminoácidos. Condiciona la estructura cuaternaria, ya que es la responsable de la función específica de la proteína.

La especificidad de especie se refiere a las proteínas propias y exclusivas de cada especie. Hay proteínas que pueden realizar una misma función en varias especies diferentes, ya que tienen una composición y estructura semejantes (proteínas homólogas). Un ejemplo es la insulina, igual en humanos y perros.

La capacidad amortiguadora es la propiedad de regular el pH del medio debido al comportamiento anfótero de las proteínas. Estas pueden comportarse como ácidos o como bases, dependiendo del medio (más ácido o más básico). Esto es debido a que los iones de los aminoácidos se forman de forma híbrida cuando se encuentran en el punto isoeléctrico.


e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

Las proteínas pueden realizar diferentes funciones gracias a las diversas propiedades que las caracterizan.

Una función sería la de reserva. Las proteínas tienen la capacidad de almacenar aminoácidos como nutrientes. Un ejemplo es la ovoalbúmina (huevo).

Otra función de las proteínas es la enzimática. Hemos estudiado que las proteínas que se organizaban en estructura terciaria globular, podían desempeñar funciones activas como la enzimática. Las enzimas son catalizadores bioquímicos que aumentan la velocidad de las reacciones en los organismos. Un ejemplo son las hidroalas o las polimerasas.


f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

La desnaturalización es una propiedad de las proteínas por la cual estas pierden sus estructuras complejas (por lo tanto su actividad biológica) y precipitan. Esta precipitación es explicada por el hecho de que los grupos hidrofóbicos que se encontraban en el interior de la proteína, salen al exterior y se agrupan.

El proceso puede tener distintas causas como el cambio a un disolvente con menos polaridad que el agua, el cambio del pH o la variación de la temperatura.

Los enlaces que no quedan afectado son los enlaces peptídicos, ya que sostienen la estructura primaria de la proteína.


g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

El caracter anfótero de una estructura define la capacidad de poder comportarse como ácido o base gracias a los grupos (-H3N(+)) y (-COO(-)). Estos grupos, dependiendo del pH del medio en el que se encuentre, ayuda a regular el pH y establecerlo en niveles isoeléctricos (punto en el que estos iones, en disolución acuosa, forman sus iones híbridos)





Fuente de imágenes no propias: https://www.bbc.com/mundo/vert-fut-44345361

María Carpio Baldó, 8/11/19.


 
 
 

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